深圳子科生物報道：

來自中國科學(xué)技術(shù)大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院，加拿大滑鐵盧大學(xué)的研究人員發(fā)表了題為“Crystal structure of the Streptococcus agalactiae CAMP factor provides insights into its membrane-permeabilizing activity”的文章，利用X晶體衍射技術(shù)首次解析B型鏈球菌成孔蛋白CAMP因子的晶體結(jié)構(gòu)，并揭示了該毒力因子行使生物學(xué)功能的分子機制。

這一研究成果公布在Journal of Biological Chemistry雜志上，文章的第一作者為金騰川研究員（同為通訊作者）和Eric Brefo-Mensah博士。

B型鏈球菌是導(dǎo)致孕期/圍產(chǎn)期胎兒嚴重感染性疾病的主要病原菌，其中CAMP因子是B型鏈球菌所分泌的毒力因子（溶血素），它通過跨膜形成孔徑而造成細胞裂解（CAMP反應(yīng)）。CAMP反應(yīng)已經(jīng)發(fā)現(xiàn)70多年并曾經(jīng)廣泛用于臨床檢測B型鏈球菌感染，但CAMP因子跨膜形成孔徑的結(jié)構(gòu)生物學(xué)機理仍不清楚。

B型鏈球菌毒力因子CAMP因子的晶體結(jié)構(gòu)

在這項研究中，研究人員通過解析CAMP因子的晶體結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)其具有全新的蛋白折疊。進一步確定其N端和C端兩個不同區(qū)域的獨特功能，初步闡述其形成跨膜孔徑的分子機理，從而在分子層次解釋CAMP反應(yīng)這一現(xiàn)象。本項目對篩選抗CAMP毒力因子的藥物有一定理論指導(dǎo)意義，同時對揭示蛋白與生物膜相互作用的本質(zhì)有著很重要的啟示作用。 

論文鏈接：

http://www.jbc.org/content/early/2018/06/08/jbc.RA118.002336.long